.Neutrino Alchemy Unveils Rare Elements in Cosmic Explosions

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.Neutrino Alchemy Unveils Rare Elements in Cosmic Explosions

중성미자 연금술, 우주 폭발의 희귀 원소 공개

허블 천체 불꽃놀이 대형 마젤란운

주제:천체물리학헬름홀츠 센터중성미자초신성 작성자: GSI 헬름홀츠 중이온 연구 센터 2024년 5월 20일 허블 천체 불꽃놀이 대형 마젤란운 이 허블 우주 망원경 이미지는 마그네타를 생성했다고 생각되는 초신성 잔해를 보여줍니다. 출처: NASA/JPL/허블 헤리티지 팀(STScI/AURA)

과학자들은 태양계에서 희귀 동위원소의 기원을 설명할 수 있는 새로운 핵합성 과정인 νr-과정을 제안했습니다. νr-과정으로 표시되는 새로운 핵합성 과정이 과학자들에 의해 제안되었습니다. 중성자가 풍부한 물질이 높은 중성미자 플럭스에 노출될 때 작동합니다. 최근 GSI Helmholtzzentrum für Schwerionenforschung, Technische Universität Darmstadt 및 Max Planck Institute for Asphysics의 연구원들이 Physical Review Letters 에 발표한 이론적 제안은 다음과 같은 그룹의 생성과 관련된 오랜 문제에 대한 해결책일 수 있습니다.

태양계에 존재하지만 그 기원이 아직 잘 알려져 있지 않은 희귀 동위원소, 소위 p핵. 별의 핵합성 거대한 별에서 작동하는 핵융합 과정은 철과 니켈까지의 핵을 생성합니다. 그 외에도 납이나 금과 같은 안정한 중핵의 대부분은 느리거나 빠른 중성자 포획 과정을 통해 생성됩니다. 중성자가 부족한 나머지 부분의 생산을 위해 다양한 핵합성 과정이 제안되었습니다. 그러나 (초기) 태양계에서 92,94 Mo, 96,98 Ru, 92 Nb 의 풍부함을 설명하는 것은 여전히 ​​어려운 일입니다 .

-νr-Process의 메커니즘 νr 공정은 중성미자가 일련의 포획 반응을 촉매하기 때문에 모든 핵의 동시 생산을 허용합니다. 프로세스가 작동하는 방식은 다음과 같습니다. νr 프로세스는 처음에는 온도가 높을 때 철과 니켈 주위에 위치한 중성자와 핵으로 구성된 천체 물리학 폭발에서 중성자가 풍부한 유출에서 작동합니다. 물질의 온도가 낮아지면 일련의 중성자 포획과 약한 상호작용 과정을 통해 가벼운 핵에서 무거운 핵이 생성됩니다.

-그러나 약한 반응이 베타 붕괴인 급속 중성자 포획 과정과 달리 νr 과정에서는 중성미자 흡수 반응입니다. 자유 중성자가 고갈되면 추가 중성미자 흡수 반응이 핵에 결합된 중성자를 양성자로 변환하여 생성된 핵을 베타 안정성 선 쪽으로 또는 심지어 그 이상으로 밀어냅니다.

핵종 지도의 단면

핵종 지도의 단면 p 핵은 빨간색으로 표시됩니다. 크레딧: Zewei Xiong 중성미자의 에너지는 중성자, 양성자 및 알파 입자의 방출에 의해 붕괴되는 상태로 핵을 자극할 만큼 충분히 큽니다.

-방출된 입자는 무거운 핵에 의해 포획됩니다. 이는 νr 과정에 의해 생성된 원소의 최종 존재비를 결정하는 중성미자에 의해 촉매되는 일련의 포획 반응을 촉발합니다. 이러한 방식으로 중성미자는 다른 방법으로는 접근할 수 없는 중성자가 부족한 핵을 생성할 수 있습니다.

"우리의 발견은 핵에 대한 중성미자 흡수 반응을 통해 p핵의 기원을 설명할 수 있는 새로운 가능성을 열어줍니다."라고 GSI/FAIR 핵 천체 물리학 및 구조 부서의 과학자이자 해당 출판물의 교신 저자인 Zewei Xiong은 말했습니다. 항성 환경 식별 νr 과정을 주도하는 일련의 반응을 결정한 후에도 그것이 발생하는 항성 폭발의 유형은 아직 확인되지 않았습니다. 논문에서 저자들은 자기회전 초신성, 붕괴성 폭발, 마그네타와 같이 강한 자기장이 있는 환경에서 방출되는 물질에서 νr 프로세스가 작동한다고 제안했습니다.

이 제안은 천체물리학자들이 적절한 조건을 찾도록 촉발시켰으며, 실제로 자기 구동 분출물이 필요한 조건에 도달한다는 첫 번째 출판물이 이미 보고되었습니다. 향후 연구 및 시사점 νr-과정에는 베타 안정성 선의 양쪽에 위치한 핵에 대한 중성미자 반응과 중성자 포획 반응에 대한 지식이 필요합니다. GSI/FAIR 시설의 고유한 저장 링 기능을 사용하면 관련 반응을 측정하는 것이 가능해집니다.

참조: Zewei Xiong, Gabriel Martínez-Pinedo, Oliver Just 및 Andre Sieverding의 "𝑟-Process 씨앗에서 𝑝 핵 생산: 𝜈𝑟 프로세스", 2024년 5월 9일, Physical Review Letters . DOI: 10.1103/PhysRevLett.132.192701

https://scitechdaily.com/neutrino-alchemy-unveils-rare-elements-in-cosmic-explosions/

 

메모 2405210536

빅뱅사건을 유발하여 엄청난 규모의 원자들이 어디에서 나타났고 확산되었을까? 그 시나리오를 이해하려면 중성미자의 νr.oser.oss.format을 이해해야 한다.

νr-Process의 메커니즘 νr 공정은 중성미자(아원자 oser)가 일련의 포획 반응을 촉매하기 때문에 모든 핵의 동시 생산을 허용한다. 프로세스가 작동하는 방식은 다음과 같다. νr 프로세스는 처음에는 온도가 높을 때 철과 니켈 주위에 위치한 중성자와 핵으로 구성된 천체 물리학 폭발에서 중성자가 풍부한 유출에서 작동한다.

rivery.bar 구조에서 물질의 온도2가 낮아지면 일련의 중성자 포획과 약한 상호작용 과정을 통해 가벼운 핵에서 무거운 핵3이 생성된다. 연속하여 bar는 파이값을 가지고 이동하면서 미세한 온도 변화는 상하로 무한히 움직이고 동시에 원을 그리며 더 무거운 핵으로 변환돼 가는 프랙탈 차원의 1과 n2사이의 과정에서 3d.qpeoms가 작동된다.

강한 전자기장은 n2값을 이룬 곳에서 도약을 위해 νr.oser 과정이 존재한다. 중성미자을 함의하는 oser가 중성자 그룹을 만들고 원자핵의 양성자와 결합하여 강력한 무거운 원자들로 거대한 그룹을 형성한 msbase.oss.n2 띠의 만든다.

일종에, 심우주 관측에서 항성의 생성 및 분포 환경을 식별하는데 도움을 준다. νr.oser 분포과정을 주도하는 일련의 oss 조성반응을 결정한 후에도 그것이 발생하는 항성 폭발의 유형은 아직 확인되지 않았다.

하지만 자기회전 초신성, 붕괴성 폭발, 마그네타와 같이 강한 자기장이 있는 환경에서 방출되는 물질에서 νr 프로세스가 작동한다고 제안될 수 있다. 이 제안은 천체물리학자들이 적절한 조건을 찾도록 촉발시켰으며, 실제로 자기 구동 분출물인 msbase.n2/vroser 과정이 필요한 조건에 도달하게 한다.

No photo description available.

Memo 2405210536

Where did the enormous size of atoms appear and spread, causing the Big Bang event? To understand that scenario, you need to understand the νr.oser.oss.format of the neutrino.

Mechanism of the νr-Process The νr process allows the simultaneous production of all nuclei because neutrinos (subatomic osers) catalyze a series of capture reactions. Here's how the process works: The νr process initially operates in a neutron-rich outflow from an astrophysical explosion consisting of neutrons and nuclei located around iron and nickel when the temperature is high.

In the rivery.bar structure, when the temperature 2 of the material is lowered, heavy nuclei 3 are generated from light nuclei through a series of neutron capture and weak interaction processes. 3d.qpeoms operates in the process between 1 and n2 of the fractal dimension, where the bar continuously moves with the value of pi, and the slight temperature change moves up and down infinitely, and at the same time, turns into a heavier nucleus in a circle.

In a strong electromagnetic field, a νr.oser process exists to jump from the n2 value. Oser, which means neutrino, creates a neutron group and combines with the proton of the atomic nucleus to create the msbase.oss.n2 band, which forms a huge group of powerful heavy atoms.

In a way, it helps identify the formation and distribution environment of stars in deep space observations. Even after determining the series of oss composition reactions that drive the νr.oser distribution process, the type of stellar explosion from which it occurs has not yet been identified.

However, it could be suggested that the νr process operates in materials emitted in environments with strong magnetic fields, such as magnetorotating supernovae, collapsing explosions, and magnetars. This proposal prompted astrophysicists to search for suitable conditions, which actually allow the magnetically driven ejecta msbase.n2/vroser process to reach the necessary conditions.

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000ac0|f00bde
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Sample msoss
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.A Symphony of Bonds: Sonification Unlocks Protein Folding Pathways

결합의 교향곡: 초음파화로 단백질 접힘 경로 잠금 해제

추상 단백질 파도 예술 개념

주제:단백질일리노이대학교 어바나-샴페인 캠퍼스 작성자: 일리노이 대학교 어바나-샴페인 캠퍼스 2024년 5월 20일 추상 단백질 파도 예술 개념 데이터 초음파화를 사용한 새로운 접근 방식을 통해 연구자들은 수소 결합이 단백질 접힘에 어떻게 영향을 미치는지 밝혀냈습니다. 이 청각 방법은 접는 과정의 주요 패턴과 전환을 밝혀 시각적 데이터 분석을 능가하는 통찰력을 제공하고 단백질 잘못된 접힘과 관련된 질병에 대한 이해를 향상시킵니다. 신용: SciTechDaily.com

연구자들은 단백질 구조 형성에서 수소 결합과 물 분자의 역할을 강조하면서 단백질 접힘의 숨겨진 패턴을 밝히기 위해 소리를 사용했습니다. 과학자들은 일련의 아미노산을 기능성 단백질로 접을 수 있도록 변형시키는 번개처럼 빠른 선회에 수소 결합이 어떻게 기여하는지 밝히기 위해 데이터를 소리로 변환했습니다. 미국국립과학원회보(Proceedings of the National Academy of Sciences) 에 발표된 그들의 연구는 단백질이 펼쳐진 상태에서 접힌 상태로 변형될 때 발생하는 수소 결합 사건의 순서에 대한 전례 없는 관점을 제공합니다.

"단백질이 효소나 신호 분자 또는 그 기능이 무엇이든 간에 단백질이 우리 몸에서 하는 많은 일이 되려면 적절하게 접혀야 합니다."라고 일리노이 대학교 어바나-샴페인 화학 교수 마틴 그루벨(Martin Gruebele)이 말했습니다.

칼라 스칼레티와 마틴 그루벨레

작곡가이자 소프트웨어 개발자인 Carla Scaletti. 칼라 스칼레티와 마틴 그루벨레 작곡가이자 소프트웨어 개발자인 Carla Scaletti와 화학 교수인 Martin Gruebele는 소리를 사용하여 단백질 접힘 과정 중 수소 결합 역학을 조사했습니다. 크레딧: Fred Zwicky 잘못 접힌 단백질은 알츠하이머 병, 파킨슨병, 낭포성 섬유증 및 기타 장애를 유발합니다 .

이 과정이 어떻게 잘못되는지 더 잘 이해하기 위해 과학자들은 먼저 일련의 아미노산이 세포의 물이 있는 환경에서 최종 형태로 어떻게 모양이 바뀌는지 확인해야 합니다. 실제 변환은 "70나노초에서 2마이크로초 사이"로 매우 빠르게 발생한다고 Gruebele는 말했습니다. Martin Gruebele이 단백질 접힘 역학의 개념을 가르치기 위해 사용하는 간단한 격자 모델을 기반으로 한 상태 기계의 음향화 및 애니메이션입니다.

-수소 결합은 단백질의 서로 다른 아미노산에 위치한 원자를 정렬하는 상대적으로 약한 인력입니다. 접힘 단백질은 내부적으로 그리고 그것을 둘러싸고 있는 물 분자와 일련의 수소 결합을 형성합니다. 그 과정에서 단백질은 헤아릴 수 없이 많은 잠재적인 중간 형태로 꿈틀거리며 때로는 막다른 골목에 부딪히거나 다른 경로에 도달할 때까지 되돌아갑니다.

https://youtu.be/QdjJj7MGnGc

Martin Gruebele이 단백질 접힘 역학의 개념을 가르치기 위해 사용하는 간단한 격자 모델을 기반으로 한 상태 기계의 음향화 및 애니메이션입니다. 연구자들은 단백질이 접힐 때 발생하는 수소 결합의 시간 순서를 지도화하고 싶었습니다. 그러나 그들의 시각화로는 이러한 복잡한 이벤트를 포착할 수 없었습니다. "펼쳐진 상태와 접힌 상태 사이의 짧은 이동 동안 문자 그대로 물 분자와의 이러한 상호 작용이 수만 번 발생합니다"라고 Gruebele은 말했습니다.

그래서 연구자들은 분자 데이터를 소리로 변환하여 수소 결합이 형성되는 것을 "들을" 수 있게 하는 방법인 데이터 초음파화(data sonification)로 눈을 돌렸습니다. 이를 달성하기 위해 Scaletti는 각 수소 결합에 고유한 피치를 할당하는 소프트웨어 프로그램을 작성했습니다. 분자 시뮬레이션을 통해 두 원자가 공간에서 언제 어디서 올바른 위치에 있는지, 그리고 서로 충분히 가까워 수소 결합이 이루어지는지를 보여주는 필수 데이터가 생성되었습니다. 결합을 위한 올바른 조건이 발생하면 소프트웨어 프로그램은 해당 결합에 해당하는 피치를 재생했습니다. 전체적으로 이 프로그램은 수십만 건의 개별 수소 결합 이벤트를 순차적으로 추적했습니다. 2024년 5월 21일 PNAS에 게시된 "수소 결합 이질성은 데이터 초음파화에 의해 밝혀진 단백질 접힘 전이 상태 통과 시간과 관련이 있습니다"

https://youtu.be/WsE1Gt1j-_8

연구에 대한 비디오 요약 vol. 121번 21, DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2319094121

수많은 연구에 따르면 오디오는 인간 두뇌의 시각적 데이터보다 대략 두 배 빠르게 처리되며 인간은 동일한 시퀀스가 ​​시각적으로 표현되는 경우보다 사운드 시퀀스의 미묘한 차이를 더 잘 감지하고 기억할 수 있다고 합니다. “우리의 청각 시스템에서는 주파수의 작은 차이에도 매우 잘 적응합니다.”라고 그녀는 말했습니다. "예를 들어 우리는 음성을 이해하기 위해 주파수와 주파수 조합을 사용합니다."

단백질은 접힌 상태에서 대부분의 시간을 보내기 때문에 연구자들은 접히거나 펼쳐지는 드물고 순간적인 순간이 언제 발생했는지 식별하기 위한 "희귀성" 기능도 고안했습니다. 결과적인 소리는 그들에게 과정에 대한 통찰력을 제공하여 일부 수소 결합이 접힘 속도를 높이는 것처럼 보이는 반면 다른 수소 결합은 속도를 늦추는 것처럼 보이는 방법을 보여줍니다.

그들은 이러한 전환을 가장 빠른 "고속도로", 가장 느린 "구불구불한", 중간의 "모호한"이라고 부르며 특징지었습니다. 시뮬레이션과 수소 결합 분석에 물 분자를 포함시키는 것은 과정을 이해하는 데 필수적이라고 Gruebele는 말했습니다. “단백질 접힘 반응에서 나오는 에너지의 절반은 단백질이 아닌 물에서 나옵니다.”라고 그는 말했습니다. "우리는 초음파 처리를 통해 물 분자가 단백질의 올바른 위치에 어떻게 정착하는지, 그리고 단백질 구조가 변화하여 최종적으로 접히는 데 어떻게 도움이 되는지 실제로 배웠습니다."

수소 결합이 단백질 접힘에 기여하는 유일한 요인은 아니지만 이러한 결합은 종종 한 접힌 상태에서 다른 접힌 상태로의 전환을 안정화한다고 Gruebele은 말했습니다. 다른 수소 결합은 일시적으로 적절한 접힘을 방해할 수 있습니다. 예를 들어, 단백질은 하나 이상의 수소 결합이 형성되고 끊어지고 다시 형성되는 반복 루프에 매달릴 수 있습니다. 결국 단백질은 이 막다른 골목에서 탈출하여 가장 안정적인 접힌 상태로 계속 여행합니다. "완전히 무작위로 엉망인 것처럼 보이는 시각화와는 달리, 이 내용을 들으면 실제로 패턴을 듣게 됩니다."라고 Gruebele는 말했습니다. "시각화하기는 불가능했지만 듣기는 쉬운 내용입니다."

참고 자료: "수소 결합 이질성은 데이터 초음파화에 의해 밝혀진 단백질 접힘 전이 상태 통과 시간과 상관관계가 있습니다." 2024년 5월 20일, 미국 국립과학원회보(Proceedings of the National Academy of Sciences) . DOI: 10.1073/pnas.2319094121 국립과학재단(National Science Foundation), 국립보건원(National Institutes of Health) 및 기호음향공사(Symbolic Sound Corporation)가 이 연구를 지원했습니다.

https://scitechdaily.com/a-symphony-of-bonds-sonification-unlocks-protein-folding-pathways/

메모 2405210441

아미노산이 기능성을 가지려면 단백질로 변해야 한다. 이때 단백질은 물과 수소의 상호작용으로 접힘의 상태로 구조화 되는데, 이것이 msbase이고 시각화 시키는 것이 qpeoms의 중첩현상이다.

그런데 과학계에서는 그동안 단백질의 시각화가 어려워 이제사 음파로 변환하여 패턴을 감지했다고 전한다. 허허. 접힘에 순서가 존재하는 것처럼 보이지만 실제는 질량값의 차이이고 qpeoms 중첩의 횟수이다. 허허.

소스1. 편집
과학자들은 일련의 아미노산을 기능성 단백질로 접을 수 있도록 변형시키는 번개처럼 빠른 선회에 수소 결합이 어떻게 기여하는지 밝히기 위해 데이터를 소리로 변환했다.

단백질은 접힌 상태에서 대부분의 시간을 보내기 때문에 연구자들은 접히거나 펼쳐지는 드물고 순간적인 순간이 언제 발생했는지 식별하기 위한 "희귀성" 기능도 고안했다.

결과적인 소리는 그들에게 과정에 대한 통찰력을 제공하여 일부 수소 결합이 접힘 속도를 높이는 것처럼 보이는 반면 다른 수소 결합은 속도를 늦추는 것처럼 보이는 방법을 보여줍니다. 그들은 이러한 전환을 가장 빠른 "고속도로", 가장 느린 "구불구불한", 중간의 "모호한"이라고 부르며 특징지었다.

시뮬레이션과 수소 결합 분석에 물 분자를 포함시키는 것은 과정을 이해하는 데 필수적이라고 Gruebele는 말한다.

“단백질 접힘 반응에서 나오는 에너지의 절반은 단백질이 아닌 물에서 나온다. "우리는 초음파 처리를 통해 물 분자가 단백질의 올바른 위치에 어떻게 정착하는지, 그리고 단백질 구조가 변화하여 최종적으로 접히는 데 어떻게 도움이 되는지 실제로 배웠다."

수소 결합이 단백질 접힘에 기여하는 유일한 요인은 아니지만 이러한 결합은 종종 한 접힌 상태에서 다른 접힌 상태로의 전환을 안정화한다고 말한다. 다른 수소 결합은 일시적으로 적절한 접힘을 방해할 수 있다. 예를 들어, 단백질은 하나 이상의 수소 결합이 형성되고 끊어지고 다시 형성되는 반복 루프에 매달릴 수 있다. 결국 단백질은 이 막다른 골목에서 탈출하여 가장 안정적인 접힌 상태로 계속 여행한다.

"완전히 무작위로 엉망인 것처럼 보이는 시각화와는 달리, 이 내용을 들으면 실제로 패턴을 듣게 됩니다."라고 Gruebele는 말한다. "시각화하기는 불가능했지만 듣기는 쉬운 내용이였다."

No photo description available.

Memo 2405210441

In order for amino acids to become functional, they must be converted into proteins. At this time, the protein is structured in a folded state due to the interaction between water and hydrogen. This is msbase, and what is visualized is the overlap phenomenon of qpeoms.

However, the scientific community says that because it has been difficult to visualize proteins, they have now converted them into sound waves to detect patterns. haha. Although order appears to exist in folding, it is actually the difference in mass values and the number of qpeoms overlaps. haha.

Source 1. edit
Scientists converted the data to sound to reveal how hydrogen bonds contribute to the lightning-fast pivot that transforms a series of amino acids to fold them into functional proteins.

Because proteins spend most of their time in a folded state, the researchers also designed a "sparcity" function to identify when rare, fleeting moments of folding or unfolding occurred.

The resulting sounds give them insight into the process, showing how some hydrogen bonds appear to speed up the folding, while others seem to slow it down. They characterized these transitions by calling them “highways” at the fastest, “meanderings” at the slowest, and “vague” in between.

Including water molecules in simulations and hydrogen bond analysis is essential to understanding the process, Gruebele says.

“Half of the energy from a protein folding reaction comes from water, not protein. “Through sonication, we actually learned how water molecules settle into the right positions in the protein and how it changes the structure of the protein, helping it to finally fold.”

Although hydrogen bonds are not the only factor contributing to protein folding, these bonds are often said to stabilize the transition from one folded state to another. Other hydrogen bonds can temporarily prevent proper folding. For example, proteins can be suspended in repeating loops in which one or more hydrogen bonds form, break, and form again. Eventually, the protein escapes this dead end and continues its journey to its most stable folded state.

“Unlike visualizations that seem like a completely random mess, when you listen to this you actually hear patterns,” says Gruebele. “It was impossible to visualize, but easy to hear.”


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Sample msoss
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bddbcbdca

 

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